Ob ein Protein, das auf einer Oberfläche verankert wird, seine natürliche Aktivität zeigt, hängt stark von der Art der Verankerung ab. Dabei ist zu unterscheiden zwischen kovalenter und nicht-kovalenter Verknüpfung, sowie zwischen gerichteter und zufälliger Anbindung. Entscheidend ist, dass das Protein seine natürliche Konformation beibehält, also nicht denaturiert wird, und dass seine aktive Seite von der Oberfläche weg zeigt und damit für Reaktionspartner zugänglich ist. Für die diagnostischen Assays immobilisieren wir Proteine nicht-kovalent über spezifisch bindende Peptide. Diese werden durch Cellulosebindende Module auf Papier oder durch Biotin-Tags in Streptavidin beschichteten Mikrotiterplatten immobilisiert.